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1.
Acta bioquím. clín. latinoam ; 37(2): 193-201, jun. 2003. ilus, tab
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-345615

ABSTRACT

La heparina inhibe la coagulación uniéndose a la antitrombina y aumentando miles de veces la velocidad con que esa glicoproteína inhibe la trombina. Otra de las importantes actividades biológicas de la heparina es inhibir el sistema del complemento humano. Los resultados obtenidos por distintos autores indican que estas dos actividades, anticoagulante y anticomplementaria, residen en distintos segmentos de la heparina. El objetivo de esta investigacion fue estudiar como pueden reconocerse las macromoléculas tan diferentes que intervienen en ambos procesos. Se utilizó un sistema sencillo constituido por la heparina y la lectina Concanavalina A. Se logró precipitar de la heparina la fracción activa que posee alta afinidad por la antitrombina y gran actividad anticoagulante. Fueron imprescindibles condiciones experimentales muy específicas de baja fuerza iónica y la presencia de iones calcio. Los experimentos se extendieron a un sistema fisiológico reemplazando la Concanavalina A por el primer componente del sistema del complemento humano, el complejo proteico C1. Se comprobó que manteniendo las condiciones experimentales anteriores se aislaba en el precipitado de la interacción con el C1 una subpoblación de la heparina con gran afinidad por la antitrombina y muy alta actividad anticoagulante. Se concluye que el complejo proteico C1 reconoció en la heparina la fracción activa de la misma donde se encuentra el segmento de gran afinidad por la antitrombina


Subject(s)
Humans , Antithrombins , Complement C1 , Concanavalin A , Glycosaminoglycans , Heparin , In Vitro Techniques , Anticoagulants , Clinical Laboratory Techniques , Complement System Proteins , Heparin , Heparin, Low-Molecular-Weight , Models, Molecular
2.
Acta bioquím. clín. latinoam ; 20(3): 433-47, sept. 1986. ilus
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-46774

ABSTRACT

El objetivo de la investigación fue la obtención de un método que permitiera la determinación de la heparina y otros glicosaminoglicanos (GAG) naturales en las cantidades pequeñas en que se los encuentra en los líquidos biológicos. El método debía ser sencillo y de la mayor especificidad posible. Se ha logrado poner a punto la reacción de los hidratos de carbono con el indol en medio ácido, de manera tal que, dependiendo de las condiciones de una hidrólisis previa también en medio ácido, sea específica, bien para la heparina y el dermatán sulfato, o bien para el condroitín 4-sulfato o el condroitín 6-sulfato. La albúmina humana y las sales inorgánicas no interfieren con la reacción, lo que valoriza el método para su aplicación a material biológica. La sencillez de la técnica, pues no requiere ninguna precipitación previa, acrecienta en mayor medida su valor potencial para la Bioquímica analítica


Subject(s)
Humans , Chondroitin Sulfates/analysis , Glycosaminoglycans/urine , Heparin/analysis , In Vitro Techniques , Chondroitin Sulfates/blood , Chondroitin Sulfates/urine , Heparin/blood , Heparin/urine , Indoles
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